四、是非題

　　1.酶是生物催化劑，只能在體內(nèi)起催化作用。

　　2.一種輔助因子只能與一種酶蛋白結(jié)合而構(gòu)成特異的酶。

　　3.已知的生物催化劑都是具蛋白質(zhì)性質(zhì)的酶。

　　4.調(diào)節(jié)酶的Km值隨酶濃度的變化而變化。

　　5.Km等于U=l/2Umax時的酶濃度。

　　6.如果有足夠的底物存在，即使有非競爭性抑制劑存在，酶促反應(yīng)的正常Umax值也能達(dá)到。

　　7.競爭性抑制劑不改變酶促反應(yīng)的最大速度。

　　8.幾乎所有酶的Km值隨酶濃度的變化而變化。

　　9.催化乳酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸�酮酸的酶屬于異�?gòu)酶類。

　　10.催化丙酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)椴莺ㄒ宜岬拿笇儆诤铣擅割悺?/P>

　　11.同工酶可催化相同的化學(xué)反應(yīng)，所以結(jié)構(gòu)相同。

　　12.競爭性抑制劑的存在不改變酶的Km值。

　　13.金屬酶只有在反應(yīng)體系中加人所需的金屬離子時，才表現(xiàn)其活性。

　　14.酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。

　　15.共價調(diào)節(jié)酶的活性受ATP的共價修飾調(diào)節(jié)。

　　16.共價調(diào)節(jié)酶一般都存在兩種活性形式。

　　17.催化可逆反應(yīng)的酶，對正逆兩個方向反應(yīng)的Km相同。

　　18.非競爭性抑制劑與酶的活性部位結(jié)合后使酶的活性降低。

　　19.一種酶蛋白只能與一種輔助因子結(jié)合而成為特定的酶分子。

　　20.一種酶對正、逆向反應(yīng)都有作用。

　　21.根據(jù)酶所催化的反應(yīng)類型可將酶分為六大類。

　　22.根據(jù)酶所催化的底物不同，將酶分為六大類。

　　23.酶的催化效率極高，因為它能改變反應(yīng)的平衡點。

　　24.氧化還原酶類的輔酶都是NAD或NADP。

　　25.裂合酶類催化底物的裂解或其逆過程。

　　26.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的構(gòu)象十分相似。

　　27.當(dāng)?shù)孜餄舛认�耗一半時的反應(yīng)速度即代表米氏常數(shù)Km。

　　28.酶一般是根據(jù)它所催化的底物來命名的。

　　29.催化可逆反應(yīng)的酶，對正、逆向反應(yīng)的Km值不同。

　　30.因酶促反應(yīng)也是一種化學(xué)反應(yīng)，所以隨著溫度的升高反應(yīng)速度加快。

　　31.最適溫度不是酶的特征物理常數(shù)。

　　32.凡能提高酶活性的物質(zhì)都稱為該酶的激活劑。

　　33.凡抑制劑都能與酶的活性中心結(jié)合而使酶的催化活性降低。

　　34.競爭性抑制劑是指抑制劑與酶的結(jié)合有競爭性。

　　35.非競爭性抑制劑是指抑制劑與酶的結(jié)合沒有競爭性。

　　36.反競爭性抑制劑只與ES復(fù)合物結(jié)合。

　　37.當(dāng)反應(yīng)體系中有反競爭性抑制劑存在時，Km和Umax都增加。

　　38.一個理想的純化程序，隨著分離純化的迸行，比活力應(yīng)增加。

　　39.酶活力指酶催化一定的化學(xué)反應(yīng)的能力。

　　40.一般來說酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)，相應(yīng)地蛋白質(zhì)都是酶。

　　五、問答題

　　1.試比較酶與非酶催化劑的異同點。

　　2.解釋酶作用專一性的假說有哪些?各自的要點是什么?

　　3.酶的習(xí)慣命名法的命名原則是什么?

　　4.簡述酶促反應(yīng)速度的影響因素?

　　5.在一酶促反應(yīng)中，若底物濃度為飽和，并有一種抑制劑存在，問:

　　1)繼續(xù)增加底物濃度，2)增加抑制劑濃度，反應(yīng)速度將如何變化?為什么?

　　6.何謂Km?試比較V-[S]作圖法和雙倒數(shù)作圖法求Km的原理及優(yōu)缺點。

　　7.何謂共價調(diào)節(jié)酶?舉例說明其如何通過自身活性的變化實現(xiàn)對代謝的調(diào)節(jié)。

　　8.舉例說明酶的專一性及其研究意義是什么?

　　9.下表數(shù)據(jù)是在沒有抑制劑存在或有不同濃度的抑制劑存在時測得的反應(yīng)速度隨底物濃度變化的情況:

　　⑴無抑制劑存在時，反應(yīng)的最大速度和Km是多少?

　�、迫粲�2mmol的抑制劑存在，反應(yīng)的最大速度和Km又是多少?該抑制劑屬于何種類型的抑制作用?EI復(fù)合物的解離常數(shù)是多少?

　　⑶若有1OOmmol的抑制劑存在，最大反應(yīng)速度和Km又是多少?該種抑制劑屬于何種類型的抑制作用?EI復(fù)合物的解離常數(shù)是多少?

　　10酶原及酶原激活的生物學(xué)意義是什么?

　　11.簡述米氏常數(shù)Km的物理意義。

　　12.進(jìn)行酶活力測定時應(yīng)注意什么?為什么測定酶活力時以測初速度為宜?

　　13.為什么酶反應(yīng)的酸堿催化主要不是依靠H+和OH-?酶反應(yīng)中有哪些常見的親核基團(tuán)和親電子基團(tuán)?酶蛋白中既能作為質(zhì)子供體又能作為質(zhì)子受體的最有效又最活潑的催化基團(tuán)是什么?活性中心是疏水區(qū)有何意義?

　　14.有一克淀粉酶制劑，用水溶解成1000毫升，從中取出1毫升測定淀粉酶活力，測知每5分鐘分解0.25克淀粉，計算每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù)?(已知淀粉酶活力單位的定義為：在最適條件下每小時分解l克淀粉的酶量稱為1個活力單位。

　　15.簡述酶的分離提純的步驟?

　　16.為什么胰臟酶原激活過程中產(chǎn)生的膚鏈的C-末端氨基酸一般是精或賴氨酸?

　　18.堿性磷酸酶水解1-磷酸葡萄糖產(chǎn)生葡萄糖和磷酸。若用180標(biāo)記的水作為底物，180將摻入到葡萄糖還是磷酸分子中?

　　19.何謂中間產(chǎn)物學(xué)說?有哪些證據(jù)可以說明ES中間復(fù)合物的存在?

　　20.胰凝乳蛋白酶的競爭性抑制劑是ß苯基丙酸鹽，它可保護(hù)酶活性部位的組氨酸(His57)不被烷基化修飾，而非競爭性抑制劑卻不能，為什么?

　　21.為什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸參與形成的肽鍵(—X-Pro-)?

　　22.當(dāng)某酶的非競爭性抑制劑存在時，酶促反應(yīng)的速度為無抑制劑存在時的1/11，已知Ki=0.001，求該抑制劑的濃度是多少?

　　23.稱取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，從中取出0.1ml酶液，以酪蛋白為底物，用Folin-酚比色法測定酶活力，得知每小時產(chǎn)生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，測得蛋白氮為0.2mg，若以每分種產(chǎn)生lμg酪氨酸的酶量為1個活力單位計算，求出：①每m1酶液中所含蛋白質(zhì)量及活力單位;②比活力;③l克酶制劑的總蛋白及總活力。