參考答案：

　　1.C：5種氨基酸中只有賴氨酸為堿性氨基酸，其等電點(diǎn)為9.74,大于生理pH值，所以帶正電荷。

　　2.B：人(或哺乳動物)的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、組氨酸、精氨酸10種，酪氨酸不是必需氨基酸。

　　3.A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm處的克分子消光系數(shù)分別為540和120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收，而且大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨酸。肽鍵的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均無明顯吸收。

　　4.D：在此4種氨基酸中，只有賴氨酸的R基團(tuán)可接受氫質(zhì)子，作為堿，而其它3種氨基酸均無可解離的R側(cè)鏈。

　　5.B：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類和數(shù)目相同但排列順序不同時，其一級結(jié)構(gòu)以及在此基礎(chǔ)上形成的空間結(jié)構(gòu)均有很大不同。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，所以B項是正確的。

　　6.B：天然蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是，肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋結(jié)構(gòu)，而不是充分伸展的結(jié)構(gòu)。另外在每個螺旋中含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,每個氨基酸殘基上升高度為0.15nm,所以B不是α-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)。

　　7.C：蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時，凈電荷為零，失去蛋白質(zhì)分子表面的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定因素，此時溶解度最小;加入少量中性鹽可增加蛋白質(zhì)的溶解度，即鹽溶現(xiàn)象;因為蛋白質(zhì)中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性;變性蛋白質(zhì)的溶解度減小而不是增加，因為蛋白質(zhì)變性后，近似于球狀的空間構(gòu)象被破壞，變成松散的結(jié)構(gòu)，原來處于分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈暴露于分子表面，減小了與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)溶解度減小并沉淀。

　　8.C：甘氨酸的α-碳原子連接的4個原子和基團(tuán)中有2個是氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。

　　9.A：在蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)中，通常是疏水性氨基酸的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部，因為疏水性基團(tuán)避開水相而聚集在一起，而親水側(cè)鏈分布在分子的表面以充分地與水作用;蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是多肽鏈中氨基酸的排列順序，此順序即決定了肽鏈形成二級結(jié)構(gòu)的類型以及更高層次的結(jié)構(gòu);維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級鍵。

　　10.C：β-折疊結(jié)構(gòu)是一種常見的蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中C項的說法是錯誤的。在β-折疊結(jié)構(gòu)中肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為0.35nm, 相鄰肽鏈(或同一肽鏈中的幾個肽段)之間形成氫鍵而使結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。

　　11.C：蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的兩種主要類型是α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)。在α-螺旋結(jié)構(gòu)中肽鏈上的所有氨基酸殘基均參與氫鍵的形成以維持螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。在β-折疊結(jié)構(gòu)中，相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，所以氫鍵是維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力。離子鍵、疏水鍵和范德華力在維持蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)中起重要作用，而二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)中起一定作用。

　　12.D：肽鍵是連接氨基酸的共價鍵，它是維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力;而硫鍵是2分子半胱氨酸的巰基脫氫氧化形成的共價鍵，它可以存在于2條肽鏈之間也可以由存在于同一條肽鏈的2個不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)中起一定作用，但不是最主要的。離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素之一，但此項選擇不全面，也不確切。次級鍵包括氫鍵、離子鍵、疏水鍵和范德華力，所以次項選擇最全面、確切。

　　13.A：用凝膠過濾柱層析分離蛋白質(zhì)是根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小不同進(jìn)行分離的方法，與蛋白質(zhì)分子的帶電狀況無關(guān)。在進(jìn)行凝膠過濾柱層析過程中，比凝膠網(wǎng)眼大的分子不能進(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)，被排阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆�？梢赃M(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)，分子越小進(jìn)入網(wǎng)眼的機(jī)會越多，因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時所經(jīng)的路程距離不同，大分子物質(zhì)經(jīng)過的距離短而先被洗出，小分子物質(zhì)經(jīng)過的距離長，后被洗脫，從而使蛋白質(zhì)得到分離。

　　14.A：蛋白質(zhì)的變性是其空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失，但其一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變，所以肽鍵沒有斷裂。蛋白質(zhì)變性的機(jī)理是維持其空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力被破壞，氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力，當(dāng)這些作用力被破壞時空間結(jié)構(gòu)就被破壞并引起變性，所以與變性有關(guān)。

　　15.A：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象，因為一級結(jié)構(gòu)中包含著形成空間結(jié)構(gòu)所需要的所有信息，氨基酸殘基的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)決定了所組成的蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)的類型以及三級、四級結(jié)構(gòu)的構(gòu)象;二硫鍵和次級鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力，但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象;溫度及pH影響蛋白質(zhì)的溶解度、解離狀態(tài)、生物活性等性質(zhì)，但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象。

　　16.B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氫質(zhì)子也可以接受氫質(zhì)子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。由氨基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解離基團(tuán)，如谷氨酸和天冬氨酸側(cè)鏈基團(tuán)的羧基以及賴氨酸的側(cè)鏈氨基，所以也是兩性電解質(zhì)，這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的性質(zhì);膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì)，沉淀反應(yīng)是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象;變性是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象均與氨基酸無關(guān)。

　　17.C： 氨基酸分子上的正電荷數(shù)和負(fù)電荷數(shù)相等時的pH值是其等電點(diǎn)，即凈電荷為零，此時在電場中不泳動。由于凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小。

　　18.D：Arg是堿性氨基酸，其等電點(diǎn)pI=1/2(pK2+ pK3) =1/2(9.02+12.48)

　　19.C：血紅蛋白與氧的結(jié)合有正協(xié)同效應(yīng)，所以氧合曲線呈S形。

　　20.C：氨基酸與陽離子交換樹脂作用力的大小次序是堿性氨基酸>中性氨基酸>酸性氨基酸。溶液的pH高于等電點(diǎn)時氨基酸帶正電，低于等電點(diǎn)時氨基酸帶負(fù)電。選項中Arg (pI為10.76)所帶正電荷最多，與交換樹脂親和力最強(qiáng)，后被洗脫。A sp(pI為2.77)所帶負(fù)電荷最多，與交換樹脂親和力最弱，先被洗脫。

　　21.B：SDS使蛋白質(zhì)解離成亞基，并結(jié)合大量的SDS，從而使蛋白質(zhì)分子帶有足夠的負(fù)電荷，消除了蛋白質(zhì)分子原有的電荷差異，所以電泳速度只取決于蛋白質(zhì)分子的大小。

　　22.C：曲線向右移動表明血紅蛋白結(jié)合氧的能力降低，增加CO2的分壓均會導(dǎo)致血紅蛋白與氧親和力的下降，促使氧合血紅蛋白釋放氧，這就是所謂的波耳(Bohr)效應(yīng)。